. Die biologische Bulletin. Biologie; Zoologie; Biologie; Meeresbiologie. 372 Das ZYTOSKELETT. Laminin-5 Abbildung 1. EG-Zellen in einem laminin-5 gepflegt - reiche Mittel" cap-ture "Der laminin-5 und in ihrer extrazellulären Matrix enthalten. Der molekularen Wechselwirkungen der erfassten Laminin-5 sind, angezeigt. Laminin-5 (als invertiertes t vertreten) bindet die extrazelluläre Domäne des einen 6/34-Integrin. Die Zellmembran wird durch eine gestrichelte Linie dargestellt. In diesem Schema IFAP 3 () () interagiert mit der Zytoplasmatischen Domäne des/34 Integrin-Untereinheit und vermittelt die Interaktion der wenn cyt

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. The Biological bulletin. Biology; Zoology; Biology; Marine Biology. 372 THE CYTOSKELETON. Laminin-5 Figure 1. EG cells maintained in a laminin-5-rich medium "cap- ture" the laminin-5 and incorporate it into their extracellular matrix. The molecular interactions of the captured laminin-5 are indicated here. Laminin-5 (represented as an inverted t) binds the extracellular domain of the a6/34 integrin. The cell membrane is represented by a dashed line. In this scheme, IFAP3()() interacts with the cytoplasmic domain of the /34 integrin subunit and mediates the interaction of the IF cytoskele- ton with the cell surface. of FG cells to laminin-5. whereas a6/?4 integrin appears to mediate cell-spreading on the laminin-5 matrix. In FG cells maintained in laminin-5-containing me- dium, keratin IF bundles "move" from their perinuclear location and are induced to associate with IFAP300- a6/34/a3/?l integrin complexes along the surface of the cell that is attached to the substratum. Furthermore, the results of coprecipitation experiments suggest that, within lFAP300-integrin complexes. IFAP300 is associated with the /34 integrin subunit. Based on our results and on evi- dence that IFAP300 binds keratin in vitro (Skalli et ai, 1994). we propose that, when a6/54 integrin binds to its matrix ligand laminin-5, IFs indirectly interact with the cytoplasmic domain of a6/94 integrin at the cell surface. The latter interaction is mediated by 1FAP300. In other words, we have identified one potential series of mole- cules that link laminin-5 indirectly to the IF cytoskeleton. We show this putative interaction diagrammatically in Figure 1. Acknowledgments Supported by the NIH. Literature Cited Baker, S. E., O. Skalli, R. D. Goldman, and J. C. R. Jones. 1997. Laminin-5 and modulation of keratin cytoskeleton arrangement in FG pancreatic carcinoma cells: involvement of IFAP300 and evi- dence that laminin-5/cell interactions correlate with a dephosphory- lation of a6A int

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